CRAT

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1NM8, 1S5O

Ідентифікатори

Символи

CRAT, carnitine O-acetyltransferase, CAT1, CAT, NBIA8

Зовнішні ІД

OMIM: 600184 MGI: 109501 HomoloGene: 598 GeneCards: CRAT

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • acyltransferase activity • signaling receptor binding • carnitine O-acetyltransferase activity
Клітинна компонента	• мітохондріальна внутрішня мембрана • пероксисома • peroxisomal matrix • ендоплазматичний ретикулум • мембрана • мітохондрія • гіалоплазма
Біологічний процес	• fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA oxidase • fatty acid metabolic process • lipid metabolism • carnitine metabolic process, CoA-linked • GO:0015915 транспорт • protein targeting to peroxisome
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


1384


12908

Ensembl


ENSG00000095321


ENSMUSG00000026853

UniProt


P43155


P47934

RefSeq (мРНК)

NM_000755 NM_001257363 NM_004003 NM_144782 NM_001346546
NM_001346547 NM_001346548 NM_001346549


NM_007760

RefSeq (білок)

NP_000746 NP_001244292 NP_001333475 NP_001333476 NP_001333477
NP_001333478 NP_003994


NP_031786

Локус (UCSC)

Хр. 9: 129.09 – 129.11 Mb

Хр. 2: 30.4 – 30.42 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

CRAT (англ. Carnitine O-acetyltransferase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 9-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 626 амінокислот, а молекулярна маса — 70 858^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MLAFAARTVV	KPLGFLKPFS	LMKASSRFKA	HQDALPRLPV	PPLQQSLDHY
LKALQPIVSE	EEWAHTKQLV	DEFQASGGVG	ERLQKGLERR	ARKTENWLSE
WWLKTAYLQY	RQPVVIYSSP	GVMLPKQDFV	DLQGQLRFAA	KLIEGVLDFK
VMIDNETLPV	EYLGGKPLCM	NQYYQILSSC	RVPGPKQDTV	SNFSKTKKPP
THITVVHNYQ	FFELDVYHSD	GTPLTADQIF	VQLEKIWNSS	LQTNKEPVGI
LTSNHRNSWA	KAYNTLIKDK	VNRDSVRSIQ	KSIFTVCLDA	TMPRVSEDVY
RSHVAGQMLH	GGGSRLNSGN	RWFDKTLQFI	VAEDGSCGLV	YEHAAAEGPP
IVTLLDYVIE	YTKKPELVRS	PLVPLPMPKK	LRFNITPEIK	SDIEKAKQNL
SIMIQDLDIT	VMVFHHFGKD	FPKSEKLSPD	AFIQMALQLA	YYRIYGQACA
TYESASLRMF	HLGRTDTIRS	ASMDSLTFVK	AMDDSSVTEH	QKVELLRKAV
QAHRGYTDRA	IRGEAFDRHL	LGLKLQAIED	LVSMPDIFMD	TSYAIAMHFH
LSTSQVPAKT	DCVMFFGPVV	PDGYGVCYNP	MEAHINFSLS	AYNSCAETNA
ARLAHYLEKA	LLDMRALLQS	HPRAKL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, ацилтрансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як метаболізм жирних кислот, метаболізм ліпідів, транспорт, ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Локалізований у мембрані, мітохондрії, внутрішній мембрані мітохондрії, ендоплазматичному ретикулумі, пероксисомах.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Corti O., DiDonato S., Finocchiaro G. (1994). Divergent sequences in the 5' region of cDNA suggest alternative splicing as a mechanism for the generation of carnitine acetyltransferases with different subcellular localizations. Biochem. J. 303: 37—41. PMID 7945262 DOI:10.1042/bj3030037
Corti O., Finocchiaro G., Rossi E., Zuffardi O., Didonato S. (1994). Molecular cloning of cDNAs encoding human carnitine acetyltransferase and mapping of the corresponding gene to chromosome 9q34.1. Genomics. 23: 94—99. PMID 7829107 DOI:10.1006/geno.1994.1463

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:2342 (англ.) . Процитовано 8 вересня 2017.
↑ UniProt, P43155 (англ.) . Архів оригіналу за 25 серпня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.