MGAM

MGAM
Наявні структури
PDBПошук для людей: PDBe RCSB
Список кодів PDB

2QLY, 2QMJ, 3CTT, 3L4T, 3L4U, 3L4V, 3L4W, 3L4X, 3L4Y, 3L4Z, 3TON, 3TOP

Ідентифікатори
Символи MGAM, MG, MGA, Maltase-glucoamylase
Зовнішні ІД OMIM: 154360 MGI: 1203495 HomoloGene: 130099 GeneCards: MGAM
Реагує на сполуку
miglitol[1]
Онтологія гена
Молекулярна функція

hydrolase activity, acting on glycosyl bonds
maltose alpha-glucosidase activity
hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
каталітична активність
alpha-1,4-glucosidase activity
hydrolase activity
amylase activity
glucan 1,4-alpha-glucosidase activity
carbohydrate binding
alpha-glucosidase activity

Клітинна компонента

integral component of membrane
клітинна мембрана
apical plasma membrane
екзосома
мембрана
tertiary granule membrane
ficolin-1-rich granule membrane

Біологічний процес

polysaccharide digestion
обмін речовин
starch catabolic process
maltose metabolic process
neutrophil degranulation
carbohydrate metabolic process

Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
8972
232714
Ensembl
ENSG00000257335
ENSG00000282607
ENSMUSG00000068587
UniProt
O43451
н/д
RefSeq (мРНК)
NM_004668
NM_001365693
NM_001171003
NM_001368875
RefSeq (білок)
NP_004659
NP_001352622
н/д
Локус (UCSC) Хр. 7: 141.91 – 142.11 Mb Хр. 6: 40.61 – 40.75 Mb
PubMed search [2] [3]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

MGAM (англ. Maltase-glucoamylase) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 857 амінокислот, а молекулярна маса — 209 852[5].

Послідовність амінокислот
1020304050
MARKKLKKFTTLEIVLSVLLLVLFIISIVLIVLLAKESLKSTAPDPGTTG
TPDPGTTGTPDPGTTGTTHARTTGPPDPGTTGTTPVSAECPVVNELERIN
CIPDQPPTKATCDQRGCCWNPQGAVSVPWCYYSKNHSYHVEGNLVNTNAG
FTARLKNLPSSPVFGSNVDNVLLTAEYQTSNRFHFKLTDQTNNRFEVPHE
HVQSFSGNAAASLTYQVEISRQPFSIKVTRRSNNRVLFDSSIGPLLFADQ
FLQLSTRLPSTNVYGLGEHVHQQYRHDMNWKTWPIFNRDTTPNGNGTNLY
GAQTFFLCLEDASGLSFGVFLMNSNAMEVVLQPAPAITYRTIGGILDFYV
FLGNTPEQVVQEYLELIGRPALPSYWALGFHLSRYEYGTLDNMREVVERN
RAAQLPYDVQHADIDYMDERRDFTYDSVDFKGFPEFVNELHNNGQKLVII
VDPAISNNSSSSKPYGPYDRGSDMKIWVNSSDGVTPLIGEVWPGQTVFPD
YTNPNCAVWWTKEFELFHNQVEFDGIWIDMNEVSNFVDGSVSGCSTNNLN
NPPFTPRILDGYLFCKTLCMDAVQHWGKQYDIHNLYGYSMAVATAEAAKT
VFPNKRSFILTRSTFAGSGKFAAHWLGDNTATWDDLRWSIPGVLEFNLFG
IPMVGPDICGFALDTPEELCRRWMQLGAFYPFSRNHNGQGYKDQDPASFG
ADSLLLNSSRHYLNIRYTLLPYLYTLFFRAHSRGDTVARPLLHEFYEDNS
TWDVHQQFLWGPGLLITPVLDEGAEKVMAYVPDAVWYDYETGSQVRWRKQ
KVEMELPGDKIGLHLRGGYIFPTQQPNTTTLASRKNPLGLIIALDENKEA
KGELFWDNGETKDTVANKVYLLCEFSVTQNRLEVNISQSTYKDPNNLAFN
EIKILGTEEPSNVTVKHNGVPSQTSPTVTYDSNLKVAIITDIDLLLGEAY
TVEWSIKIRDEEKIDCYPDENGASAENCTARGCIWEASNSSGVPFCYFVN
DLYSVSDVQYNSHGATADISLKSSVYANAFPSTPVNPLRLDVTYHKNEML
QFKIYDPNKNRYEVPVPLNIPSMPSSTPEGQLYDVLIKKNPFGIEIRRKS
TGTIIWDSQLLGFTFSDMFIRISTRLPSKYLYGFGETEHRSYRRDLEWHT
WGMFSRDQPPGYKKNSYGVHPYYMGLEEDGSAHGVLLLNSNAMDVTFQPL
PALTYRTTGGVLDFYVFLGPTPELVTQQYTELIGRPVMVPYWSLGFQLCR
YGYQNDSEIASLYDEMVAAQIPYDVQYSDIDYMERQLDFTLSPKFAGFPA
LINRMKADGMRVILILDPAISGNETQPYPAFTRGVEDDVFIKYPNDGDIV
WGKVWPDFPDVVVNGSLDWDSQVELYRAYVAFPDFFRNSTAKWWKREIEE
LYNNPQNPERSLKFDGMWIDMNEPSSFVNGAVSPGCRDASLNHPPYMPHL
ESRDRGLSSKTLCMESQQILPDGSLVQHYNVHNLYGWSQTRPTYEAVQEV
TGQRGVVITRSTFPSSGRWAGHWLGDNTAAWDQLKKSIIGMMEFSLFGIS
YTGADICGFFQDAEYEMCVRWMQLGAFYPFSRNHNTIGTRRQDPVSWDVA
FVNISRTVLQTRYTLLPYLYTLMHKAHTEGVTVVRPLLHEFVSDQVTWDI
DSQFLLGPAFLVSPVLERNARNVTAYFPRARWYDYYTGVDINARGEWKTL
PAPLDHINLHVRGGYILPWQEPALNTHLSRQKFMGFKIALDDEGTAGGWL
FWDDGQSIDTYGKGLYYLASFSASQNTMQSHIIFNNYITGTNPLKLGYIE
IWGVGSVPVTSVSISVSGMVITPSFNNDPTTQVLSIDVTDRNISLHNFTS
LTWISTL

Кодований геном білок за функціями належить до гідролаз, глікозидаз. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Sim L., Quezada-Calvillo R., Sterchi E.E., Nichols B.L., Rose D.R. (2008). Human intestinal maltase-glucoamylase: crystal structure of the N-terminal catalytic subunit and basis of inhibition and substrate specificity. J. Mol. Biol. 375: 782—792. PMID 18036614 DOI:10.1016/j.jmb.2007.10.069
  • Naim H.Y., Sterchi E.E., Lentze M.J. (1988). Structure, biosynthesis, and glycosylation of human small intestinal maltase-glucoamylase. J. Biol. Chem. 263: 19709—19717. PMID 3143729
  • Danielsen E.M. (1987). Tyrosine sulfation, a post-translational modification of microvillar enzymes in the small intestinal enterocyte. EMBO J. 6: 2891—2896. PMID 3121301

Примітки

  1. Сполуки, які фізично взаємодіють з Maltase-glucoamylase переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
  2. Human PubMed Reference:.
  3. Mouse PubMed Reference:.
  4. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:7043 (англ.) . Процитовано 7 вересня 2017.
  5. UniProt, O43451 (англ.) . Архів оригіналу за 11 вересня 2017. Процитовано 7 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 7
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»