MOCS3

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3I2V

Ідентифікатори

Символи

MOCS3, UBA4, molybdenum cofactor synthesis 3

Зовнішні ІД

OMIM: 609277 MGI: 1916622 HomoloGene: 6108 GeneCards: MOCS3

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • nucleotide binding • thiosulfate sulfurtransferase activity • molybdopterin-synthase sulfurtransferase activity • зв'язування з іоном металу • URM1 activating enzyme activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • каталітична активність • ubiquitin-like modifier activating enzyme activity • ATP binding • molybdopterin-synthase adenylyltransferase activity • nucleotidyltransferase activity • sulfurtransferase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма
Біологічний процес	• molybdopterin cofactor biosynthetic process • tRNA processing • Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process • обмін речовин • tRNA wobble uridine modification • tRNA thio-modification • tRNA wobble position uridine thiolation • protein urmylation
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


27304


69372

Ensembl


ENSG00000124217


ENSMUSG00000074576

UniProt


O95396


A2BDX3

RefSeq (мРНК)


NM_014484


NM_001160330

RefSeq (білок)


NP_055299


NP_001153802

Локус (UCSC)

Хр. 20: 50.96 – 50.96 Mb

Хр. 2: 168.07 – 168.07 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

MOCS3 (англ. Molybdenum cofactor synthesis 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 460 амінокислот, а молекулярна маса — 49 669^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MASREEVLAL	QAEVAQREEE	LNSLKQKLAS	ALLAEQEPQP	ERLVPVSPLP
PKAALSRDEI	LRYSRQLVLP	ELGVHGQLRL	GTACVLIVGC	GGLGCPLAQY
LAAAGVGRLG	LVDYDVVEMS	NLARQVLHGE	ALAGQAKAFS	AAASLRRLNS
AVECVPYTQA	LTPATALDLV	RRYDVVADCS	DNVPTRYLVN	DACVLAGRPL
VSASALRFEG	QITVYHYDGG	PCYRCIFPQP	PPAETVTNCA	DGGVLGVVTG
VLGCLQALEV	LKIAAGLGPS	YSGSLLLFDA	LRGHFRSIRL	RSRRLDCAAC
GERPTVTDLL	DYEAFCGSSA	TDKCRSLQLL	SPEERVSVTD	YKRLLDSGAF
HLLLDVRPQV	EVDICRLPHA	LHIPLKHLER	RDAESLKLLK	EAIWEEKQGT
QEGAAVPIYV	ICKLGNDSQK	AVKILQSLSA	AQELDPLTVR	DVVGGLMAWA
AKIDGTFPQY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у такому біологічному процесі, як процесинг тРНК. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Matthies A., Rajagopalan K.V., Mendel R.R., Leimkuehler S. (2004). Evidence for the physiological role of a rhodanese-like protein for the biosynthesis of the molybdenum cofactor in humans. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101: 5946—5951. PMID 15073332 DOI:10.1073/pnas.0308191101
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Matthies A., Nimtz M., Leimkuehler S. (2005). Molybdenum cofactor biosynthesis in humans: identification of a persulfide group in the rhodanese-like domain of MOCS3 by mass spectrometry. Biochemistry. 44: 7912—7920. PMID 15910006 DOI:10.1021/bi0503448
Krepinsky K., Leimkuehler S. (2007). Site-directed mutagenesis of the active site loop of the rhodanese-like domain of the human molybdopterin synthase sulfurase MOCS3. Major differences in substrate specificity between eukaryotic and bacterial homologs. FEBS J. 274: 2778—2787. PMID 17459099 DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05811.x
Marelja Z., Stoecklein W., Nimtz M., Leimkuehler S. (2008). A novel role for human Nfs1 in the cytoplasm: Nfs1 acts as a sulfur donor for MOCS3, a protein involved in molybdenum cofactor biosynthesis. J. Biol. Chem. 283: 25178—25185. PMID 18650437 DOI:10.1074/jbc.M804064200
Schlieker C.D., Van der Veen A.G., Damon J.R., Spooner E., Ploegh H.L. (2008). A functional proteomics approach links the ubiquitin-related modifier Urm1 to a tRNA modification pathway. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 105: 18255—18260. PMID 19017811 DOI:10.1073/pnas.0808756105

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:15765 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
↑ UniProt, O95396 (англ.) . Архів оригіналу за 7 жовтня 2016. Процитовано 12 вересня 2017.