Fosfofruktokinaza

Fosfofruktokinaza
Identifikatori
Simbol Ppfruckinase
Pfam PF00365
InterPro IPR000023
PROSITE PDOC00336
Dostupne PDB strukture:
PDB 1kzh PDB 1mto PDB 1pfk PDB 3pfk PDB 4pfk PDB 6pfk

Fosfofruktokinaza je kinazni enzim koji fosforilizuje fruktozu 6-fosfat tokom glikolize.

Enzimski katalizovani transfer fosforil grupe sa ATP je važna reakcija u mnoštvu raznovrsnih bioloških procesa.[1] Jedan od enzima koji koriste tu reakciju je fosfofruktokinaza (PFK), koja katalizuje fosforilaciju fruktoza-6-fosfata do fruktoza-1,6- bisfosfata, što je ključni regulatorni korak u glikolitičkom putu.[2][3] PFK se javlja kao homotetramer kod bacterija i sisara (pri čemu svaki monomer poseduje 2 slična domena) i kao oktomer kod kvasca (gde postoje 4 alfa- (PFK1) i 4 beta-lanca (PFK2), oni poput monomera sisara poseduju 2 slična domena[3]). Ovaj protein može da koristi morfeinski model alosterne regulacije.[4]

Postoje dva tipa ovog enzima:

Tip Sinonimi EC broj Supstrat Produkt Podjedinični geni
Fosfofruktokinaza 1 6-fosfofruktokinaza
fosfoheksokinaza		 EC 2.7.1.11
Fruktoza 6-fosfat
Fruktoza-1,6-bisfosfat		 PFKL, PFKM, PFKP
Fosfofruktokinaza 2 6-fosfofrukto-2-kinaza EC 2.7.1.105
Fruktoza 2,6-bisfosfat		 PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4

Vidi još

  • Fosfofruktokinazna deficijencija

Reference

  1. ↑ Evans PR, Hellinga HW (1987). „Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase”. Nature 327 (6121): 437–439. DOI:10.1038/327437a0. PMID 2953977. 
  2. ↑ Wegener G, Krause U (2002). „Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle”. Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. DOI:10.1042/bst0300264. PMID 12023862. 
  3. ↑ 3,0 3,1 Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). „Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency”. Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMC 1801305. PMID 7825568. 
  4. ↑ T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). „Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.”. Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. DOI:10.1016/j.abb.2011.11.020. PMC 3298769. PMID 22182754. 

Vanjske veze

  • MeSH Phosphofructokinases
  • p
  • r
  • u
Transferaze: fosfor-sadržavajuće grupe (EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
2.7.1: OH- akceptor
2.7.2: COOH akceptor
2.7.3: N akceptor
2.7.4: PO4 akceptor
2.7.6: difosfotransferaze
(P2O7)2.7.7: nukleotidiltransferaza
(PO4-nukleozid)
RNK nukleotidiltransferaza
Druge
2.7.8: razno
Fosfatidiltransferaze
Glikozil-1-fosfotransferaza
2.7.10-2.7.13: proteinske kinaze
(PO4; proteinski akceptor)
vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.12: dualna specifičnost
vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.13: protein-histidinske
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • p
  • r
  • u
Teme
Tipovi
EC1 Oksidoreduktaze/spisak  • EC2 Transferaze/spisak  • EC3 Hidrolaze/spisak  • EC4 Lijaze/spisak  • EC5 Izomeraze/spisak  • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6