Fosfofruktokinaza-1

6-fosfofruktokinaza
Identifikatori
EC broj 2.7.1.11
CAS broj 9001-80-3
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija gena AmiGO / EGO
Pretraga
PMC articles
PubMed articles
NCBI Protein search

Fosfofruktokinaza-1 (PFK-1) je jedan od najvažnijih regulatornih enzima (EC 2.7.1.11) glikolize. Ona je alosterni enzim formiran od 4 podjedinice i kontrolisan mnogim aktivatorima i inhibitorima. PFK-1 katalizuje korak glikolize u kome se konvertuju fruktoza 6-fosfat i ATP u fruktozu 1,6-bisfosfat i ADP.

β-D-fruktoza 6-fosfat Fosfofruktokinaza-1 β-D-fruktoza 1,6-bisfosfat
 
ATP ADP
Pi H2O
 
  Fruktoza bisfosfataza

Struktura

PFK1 sisara je 340 kD[1] tetramer koji se sastoji od tri tipa podjedinica: mišićne (M), jetrene (L), i trombocitne (P). Sastav PFK1 tetramera se ralikuje u zavisnosti od tipa tkiva u kome su prisutni. Na primer, mišići izražavaju samo M izozim, te su mišićni PFK1 homotetrameri, M4. Jetra i bubrezi predominantno izražavaju L izoformu. Eritrociti izražavaju M i L podjedinice koji se randomno tetramerizuju u M4, L4 i tri hibridne forme enzima (ML3, M2L2, M3L). Kinetička i regulatorna svojstva različitih izoformi su zavisna od kompozicije. Tkivno specifične promene PFK aktivnosti i izoenzimski sadržaj znatno doprinose raznovrsnosti glikolitičke i glukoneogenske brzine u raličitim tkivima.[2]

PFK1 je alosterni enzim čija struktura je slična sa hemoglobinom. On je dimer dimera.[3] Jedna polovina svakog dimera sadrži mesto vezivanja ATP molekula, dok je u drugoj polovini mesto vezivanja supstrata (fruktoze 6-fosfata ili F6P), kao i zasebno alosterno mesto vezivanja.[4]

Reference

  1. ↑ Greška u referenci: Nevaljana oznaka <ref>; nije zadan tekst za reference po imenu Stryer
  2. ↑ Greška u referenci: Nevaljana oznaka <ref>; nije zadan tekst za reference po imenu Dunaway
  3. ↑ PDB 4pfk; Evans PR, Farrants GW, Hudson PJ (June 1981). „Phosphofructokinase: structure and control”. Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 293 (1063): 53–62. DOI:10.1098/rstb.1981.0059. PMID 6115424. Lay summary – PDB Molecule of the Month. 
  4. ↑ Greška u referenci: Nevaljana oznaka <ref>; nije zadan tekst za reference po imenu Shirakihara

Literatura

  • Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X. 
  • Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842. 

[1]

[2]

[3] }}

Vidi još

Spoljašnje veze

  • MeSH Phosphofructokinase-1
  • Proteopedia.org Phosphofructokinase
  • p
  • r
  • u
Transferaze: fosfor-sadržavajuće grupe (EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferaze/kinaze
(PO4)
2.7.1: OH- akceptor
2.7.2: COOH akceptor
2.7.3: N akceptor
2.7.4: PO4 akceptor
2.7.6: difosfotransferaze
(P2O7)
2.7.7: nukleotidiltransferaza
(PO4-nukleozid)
RNK nukleotidiltransferaza
Druge
2.7.8: razno
Fosfatidiltransferaze
Glikozil-1-fosfotransferaza
2.7.10-2.7.13: proteinske kinaze
(PO4; proteinski akceptor)
vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.12: dualna specifičnost
vidi serin/treonin-specifične proteinske kinaze
2.7.13: protein-histidinske
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • p
  • r
  • u
Teme
Tipovi
EC1 Oksidoreduktaze/spisak  • EC2 Transferaze/spisak  • EC3 Hidrolaze/spisak  • EC4 Lijaze/spisak  • EC5 Izomeraze/spisak  • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  1. ↑ Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark; Tymoczko, John L. (2007). Biochemistry (Sixth izd.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-8724-5. 
  2. ↑ Dunaway GA, Kasten TP, Sebo T, Trapp R (May 1988). „Analysis of the phosphofructokinase subunits and isoenzymes in human tissues”. Biochem. J. 251 (3): 677–83. PMC 1149058. PMID 2970843. 
  3. ↑ Shirakihara Y, Evans PR (December 1988). „Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products”. J. Mol. Biol. 204 (4): 973–94. DOI:10.1016/0022-2836(88)90056-3. PMID 2975709.